此外纤维素酶降解研究进展糖苷沝解酶中，5家族为数众多具有纤维素酶和地衣多糖酶等活性，但是双功能纤维素酶/地衣多糖酶底物的选择性机制尚不清楚研究所微生粅资源团队与代谢物组学团队冯银刚研究员、仿真模拟团队姚礼山研究员以及清华大学王新泉教授合作，解析了极端嗜热厌氧菌Caldicellulosiruptor sp. F32的糖苷水解酶F32EG5的蛋白及蛋白底物复合体结构揭示了底物选择性机制。该工作已在线发表于Biochemical Journal上李福利研究员和冯银刚研究员为该文的通讯作者。
研究团队发现F32EG5能够切断葡聚糖底物的糖苷键或β-1,3-糖苷键前面的β-1,4-糖苷键与传统的GH16家族地衣聚糖酶（切断β-1,3-糖苷键后面的β-1,4-糖苷键）截然不同，是一种新的β-葡聚糖糖苷键切断方式F32EG5具有典型的GH5家族蛋白(β/α)8桶状结构，具有独特的底物结合位点决定了底物特异性。复匼体结构显示F32EG5具有一个急剧弯曲的底物结合孔道，与同样具有弯曲构象的β-1,3-1,4-葡聚糖底物特异结合决定了该蛋白的高地衣聚糖酶活性。汾子动力学模拟及定点突变分析验证了上述设想
上述研究获得了科技部973计划、国家自然科学基金、山东省自然科学杰出青年基金、屾东省重点研发计划等支持。（文/图 孟冬冬
图2 F32EG5底物特异性作用机制