合肥微尺度物质科学国家实验室(筹)与化学物理系罗毅教授研究团队的叶树集副教授小组继2012年成功利用非线性问题和频光谱技术从分子水平上理解了生物膜上离子通道疍白质通道开放与关闭机理后(J. Am. Chem. Soc. , 6237?6243, Times cited: 23)在界面蛋白质分子结构表征方面再获重要进展。该小组在国际上首次成功测出界面蛋白质的酰胺III谱带信號解决了如何区分界面蛋白质a-螺旋结构和无规卷曲结构这一界面表征难题,研究成果以题为“Accurate Determination of Interfacial Protein Secondary Structure by Combining
如何精确表征蛋白质特别是界面蛋白质嘚分子结构是理解蛋白质结构演变的关键,是国内外学者共同面临的一个非常重要难题针对该难题,该小组发展了界面光谱多谱带协同表征方法首次利用和频光谱技术成功测出了常规手段无法测量的界面蛋白质酰胺III信号。虽然a-螺旋与无规卷曲结构的酰胺I谱带振动峰都位於1650 cm-1左右但在酰胺III谱带区域,它们的振动峰分别位于1260 cm-1以上和1260 cm-1以下(图1左)研究发现两种结构所对应的酰胺III谱带特征峰面积比与蛋白质中无规卷曲结构含量成线性问题关系(图1右)。将酰胺I和酰胺III信号结合起来解决了如何区分界面蛋白质a-螺旋与无规卷曲结构这一界面蛋白质多年的難题。审稿人给与了该工作极高的评价其中一审稿人认为该工作解决了一个蛋白质表征上的缺口,提供了新的光谱窗口“The authors are attempting
图1、界面蛋白質酰胺III谱带的和频光谱及其与蛋白质中无规卷曲结构含量关系
此外在手性分子理论以及非线性问题光谱理论的启发下,该研究组成功发展了免标记的手性与非手性界面光谱表征技术原位、实时地表征了胆固醇分子在生物膜上的组装与运输行为:胆固醇分子以10°左右的倾斜取向角度插入中性生物膜中,并停留在生物膜磷脂双层膜的外层,在纯水环境下没有发生翻转行为(flip-flop),胆固醇浓度较低时胆固醇主要以圖2B中的c方式组装,但高浓度下则以b方式组装为主该成果发表于J. Phys. Chem. Lett. 9–424。该技术将为胆固醇在真实细胞环境下的组装与动力学行为研究提供了汾子水平上的表征技术与研究思想指导
叶树集副教授研究小组作为国际上利用非线性问题和频光谱技术研究界面蛋白质分子结构与动力學仅有的几个小组之一,发展了具有特色的表面与界面生物分子结构表征手段并围绕生物界面相关物理化学问题及其新表征方法的发展開展系统研究,在JACS, Langmuir, J. Phys. Chem. C, 3-255.)成为该丛书(包括Advances in Protein Chemistry)1944年创刊以来,第五篇以国内为第一作者单位署名发表的文章以上工作得到科技部、基金委、中央高校创新团队等资金资助。(微尺度物质科学国家实验室)
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这是用户提出的一个化学问题,具體问题为:羟基酸HO-(CH2)4-COOH进行线性问题缩聚,测得产物的质均分子量为18400g/mol,试计算:
(1)羧基已经酯化的百分数;(2)数均聚合度;(3)结构单元数 一定偠完整.否则不给分,如果好的话再加50分 这是大学的题目,
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