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第35回 白玉钏亲嘗莲叶羹 黄金莺巧结梅花络 第36回 绣鸳鸯梦兆绛云轩 识分定情悟梨香院
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台州学院生命科学与医药化工学院 柯世省 别构酶的齐变模型 别构酶的序变模型 （二）酶的共价修饰 胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1） 结合酶与底物结合 His57 质子供体 形成共价ES複合物 C-N键断裂 酶与底物结合 胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2） 氨基产物释放 四面体中间物的瓦解 水亲核攻击 羧基产物释放 H2O R-NH2 五、酶活性的调節控制 （一）别构调控 概念：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后导致酶分子发生构象改变进而改变酶的活性状态，稱为酶的别构调节(allosteric regulation)具有这种调节作用的酶称别构酶(allosteric enzyme)。别构酶促反应酶与底物结合浓度和反应速度的关系不符合米氏方程呈S型曲线。 凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物(effector)通常为小分子代谢物或辅因子。如因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物(positive effector)或别构激活剂反之称负效应物(negative effector)或别构抑制剂。 别构调节普遍存在于生物界许多代谢途径的关键酶利用别构调节来控制代谢途径之间的平衡，研究别構调控有重要的生物学意义 A--非调节酶 B-正协同别构酶 的S形曲线 别构酶与米氏酶的动力学曲线比较 当酶与底物结合浓度发生很小 的变化时，別构酶就 极大地控制着反应速度 在正协同效应中使得酶反应速度对酶与底物结合浓度的变化极为敏感。 区分酶的类型有两种标准 a. Koshland标准：CI（cooperativity index）协同指数：酶分子中的结合位点被酶与底物结合饱和90%和10%时酶与底物结合浓度的比值亦称饱和比值Rs(saturation ratio) Rs= 酶与酶与底物结合结合达90%饱和度时酶与底物结合浓度 酶与酶与底物结合结合达10%饱和度时酶与底物结合浓度 Rs=81 米氏类型酶 Rs?81 具有正协同效应的别构酶 Rs?81 具有负协同效应的别构酶 b.Hill系数： Hill系数=1 米氏类型酶 Hill系数?1 具有正协同效应的别构酶 Hill系数?1 具有负协同效应的别构酶 1--非调节酶 2--正协同别构酶 3--负协同别构酶 正、负协同别构酶与非調节酶的动力学曲线比较 具有负协同效应的酶在酶与底物结合浓度较低的范围内酶活力上升快，但再继续下去酶与底物结合浓度虽有较夶的提高，但反应速度升高却较小使得酶反应速度对酶与底物结合浓度的变化不敏感 天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase） ATCase ATP + 氨甲酰磷酸 天冬氨酸 CTP - UTP UMP 氨甲酰天冬氨酸 E.coli的ATCase的亚基排列 某些酶可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态从而调節酶活性。这类酶称为共价修饰酶目前发现有数百种酶被翻译后都要进行共价修饰，其中一部分处于分支代谢途径成为对代谢流量起調节作用的关键酶或限速酶。 由于这种调节的生理意义广泛反应灵敏，节约能量机制多样，在体内显得十分灵活加之它们常受激素甚至神经的指令，导致级联放大反应所以日益引人注目。 A P1 G E D C B H Ea-b Ec-d Ec-g 关键酶（限速酶） P2 * * 第十章 酶的作用机制和酶的调节 一、酶的活性部位
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